Kit d'analyse de la leucine aminopeptidase

La leucine aminopeptidase (LAMA) est un mélange de peptides et est considérée comme l'un des modulateurs compétitifs naturels les plus puissants disponibles. Il est capable de bloquer l’action de plusieurs amines oxydases, réduisant ainsi efficacement le niveau d’activité de la ou des enzymes. La leucine est un acide aminé bien connu qui joue un rôle essentiel dans la synthèse des protéines. La leucine agit comme un inhibiteur de la cystine amine oxydase (CAAO), empêchant ainsi la dégradation des nucléotides de l'ADN, en tant qu'activité complémentaire à la désamination de plusieurs produits chimiques. La leucine s’est également révélée être un puissant activateur de la peroxylase et l’un des précurseurs des protéines glycosylées. La leucine possède également des activités anti-acides aminés et a été utilisée comme complément alimentaire.

La leucine aminopeptidase (LAMA) est un composé important pour de nombreuses études de recherche en neurochimie. Les inhibiteurs de LAMA se sont révélés efficaces dans les troubles neurodégénératifs, tels que les accidents vasculaires cérébraux, la maladie de Huntington, le trouble déficitaire de l'attention (TDA) et la démence, car ils inhibent efficacement l'activité des voies glycosylées. La leucine protège les synapses d'une stimulation excessive, prévient la dégénérescence des dendrites du cerveau, prévient la formation de neurotubules et prévient l'accumulation d'acétylcholine dans les neurones. On pense que la leucine améliore la neurotransmission et la plasticité synaptique. La molécule de leucine agit également comme substrat du récepteur de l'insuline et a été étudiée dans le diabète et l'obésité. La leucine a également été utilisée dans le traitement de la maladie de Parkinson et on pense que cet acide aminé pourrait inverser certaines des déficiences cognitives liées à cette maladie.

La leucine peut être hydrolysée par l’insuline, une enzyme pancréatique, ce qui conduit à la production d’insuline. Les molécules de leucine se lient ensuite au glucose. La molécule de glucose s'attache ensuite au récepteur de leucine à la surface de la cellule nerveuse et initie un processus appelé « phosphorylation ». La phosphorylation est une réaction complexe qui implique la liaison de molécules de glucose au récepteur de la leucine. Cela permet à une plus grande quantité de glucose d’être transportée vers les cellules et, à son tour, de fournir de l’énergie aux cellules. La leucine est le principal neurotransmetteur chimique du système nerveux central et est impliquée dans des processus tels que l'apprentissage et la mémoire, les mouvements oculaires, la coordination musculaire, la force musculaire, l'immunité, la régulation de la pression artérielle et le vieillissement cutané.

Il existe de nombreux moyens différents pour analyser les peptides et autres molécules protéiques contenant des résidus d’acides aminés. Une méthode comprend l'utilisation de sondes fluorescentes sensibles à la présence de leucine aminopeptidase. La présence de ce composé dans l’échantillon de protéine après inspection visuelle indiquera le degré d’hydrolyse en cours. Différentes concentrations de leucine aminopeptidase auront des conséquences différentes. À titre d’exemple, des niveaux élevés de cette substance provoqueront un effet visuel beaucoup plus prononcé que de faibles niveaux.

Le rôle principal de la leucine aminopeptidase est de briser la double liaison entre deux acides aminés, l'acide L-glutamique et la L-lysine. Ces deux protéines sont essentielles au fonctionnement des cellules musculaires. L'acide L-glutamique est important dans la formation du collagène, tandis que la L-lysine est essentielle à la synthèse de protéines comme l'acide nucléique. Lorsque le niveau de ces deux acides aminés est anormalement bas, cela peut entraîner des pathologies graves, voire mortelles.

Le principal composé de transfert utilisé pour cette analyse est le dérivé N-phényl-taurine de la leucine aminopeptidase. Ce dérivé particulier se lie à la membrane des cellules épithéliales intestinales et libère l'AMP du site de liaison. La leucine AMP est ensuite détectée par la capacité d'absorption de la membrane à un pH spécifique. Ce type particulier de test est idéal pour déterminer l’efficacité des interventions thérapeutiques et décider des niveaux de dosage.

Il existe différentes méthodes pour mesurer l’activité catalytique de l’enzyme. L'une de ces méthodes consiste à utiliser un substrat complémentaire à l'enzyme. La présence d'un substrat complémentaire modifiera la vitesse à laquelle l'enzyme est capable de catalyser la réaction. Ce type de méthode est généralement effectué sur des molécules de transfert non essentielles, car la présence d'une molécule nécessitant une source d'énergie spécifique réduira l'efficacité globale de la molécule. Une autre méthode pour mesurer l’activité de l’aminopeptidase utilise des micro-organismes se développant dans des tubes à essai. Ces cellules grandissent et se divisent pour former une culture, et le taux de reproduction peut ensuite être mesuré.

Les peptides de leucine contenus dans les aminopeptidases fournissent le mécanisme énergétique par lequel les enzymes sont capables de catalyser la réaction. Les acides aminés sont maintenus ensemble par une liaison peptidique. En effet, les acides aminés peuvent provenir soit directement de protéines, soit d’autres composés chimiques nécessitant une source d’énergie pour initier leur formation. Une liaison peptidique permet à un ou plusieurs acides aminés d’agir comme un seul morceau d’une molécule, ce qui entraîne un taux de mouvement moléculaire beaucoup plus élevé que ce qui serait possible si les composants chimiques étaient séparés. Les leucines aminopeptidases sont ainsi utilisées pour fournir une large gamme de tests diagnostiques et thérapeutiques.

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